含糖量子工作中的多样化性和大多N-glycoproteins低表达方式平行使用对N-glycosylation架构的分析最简单的方法的表述甚为问题。在论文检测低丰度的N糖基化绘制血清或肽段时，在这当中夹杂许多未绘制的血清肽断，这很更易将低丰度的糖基化绘制血清肽段的数据信号覆盖。凝素亲和法是到目前为止糖血清质组学中选用较广泛的分离法聚集最简单的方法。凝集素（lectin）也是类糖融入在一起血清质，能专业鉴别某个特殊化架构的单糖或聚糖中相关的糖基回文序列而与之融入在一起，什么和什么与糖链不可逆转非共价融入在一起，糖血清或糖肽被凝集素阻止后会，常常用相关的单糖利用角逐融入在一起凝集素将糖血清或糖肽洗刷下。 蛋清质经由酶解后再生利用率凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，如果用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中割除接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该加工造成Asn原子量增强2.9890Da。结果用高gps精度LC-MS质谱仪判断脱糖后的肽段，能够 索引数据统计库，核定脱糖后原子量前者策略原子量的的变化包括糖基化呈现肽段的回文序列，才能设定该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点设定之前，再再生利用率label-free的操作过程对其展开化学发光法分析一下。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031